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	<title>Universität Duisburg-Essen</title>
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	<title>Universität Duisburg-Essen</title>
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		<title>Neuer Studiengang: Psychologie</title>
		<link>https://www.karriere-aktuell.de/neuer-studiengang-psychologie-20160707.html</link>
		
		<dc:creator><![CDATA[admin]]></dc:creator>
		<pubDate>Thu, 07 Jul 2016 11:26:25 +0000</pubDate>
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					<description><![CDATA[<p>Wer Psychologie studieren möchte, kann sich ab sofort an der Universität Duisburg-Essen (UDE) um einen der insgesamt 30 Studienplätze bewerben. Der neu eingerichtete Bachelorstudiengang startet zum kommenden Wintersemester. Am 15. Juli endet die Bewerbungsfrist.</p>
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										<content:encoded><![CDATA[<p style="text-align: justify;">Wer Psychologie studieren möchte, kann sich ab sofort an der Universität Duisburg-Essen (UDE) um einen der insgesamt 30 Studienplätze bewerben. Der neu eingerichtete Bachelorstudiengang startet zum kommenden Wintersemester. Am 15. Juli endet die Bewerbungsfrist.</p>
<p style="text-align: justify;">In der Psychologie wird abstrakt und komplex das Erleben und Verhalten von Menschen aus verschiedenen Blickwinkeln betrachtet. Prof. Marcus Roth: „Wir tragen das Wissen darüber zusammen, wie wahrgenommen, gedacht, erinnert, entschieden, gefühlt oder auch gehandelt wird. Mit insgesamt zwölf Professuren sind wir dafür auch bestens gerüstet.“ Die Psychologie öffnet den Blick für das große Ganze und ist deshalb an der UDE auch interdisziplinär gut vernetzt, etwa im erziehungswissenschaftlichen Begleitstudium für Lehrämter oder auch in den Ingenieurwissenschaften.</p>
<p style="text-align: justify;">Das sechssemestrige UDE-Bachelorstudium umfasst alle wichtigen Grundlagen und Anwendungsfächer, die in einem noch einzuführenden Masterstudiengang vertieft werden können. Themenfelder sind die Gesundheitspsychologie, Klinische Psychologie, Arbeits- und Organisationspsychologie und Pädagogische Psychologie. Das Masterstudienprogramm wird einen Schwerpunkt im Bereich der Pädagogischen Psychologie haben. Der Masterabschluss erfüllt die Voraussetzungen für eine Ausbildung als Psychologischer Psychotherapeut.</p>
<p style="text-align: justify;"><em>Quelle: Uni Duisburg-Essen</em></p>
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		<title>Alternative Strategien der Personalwirtschaft &#8211; Kooperation trotz Konkurrenz</title>
		<link>https://www.karriere-aktuell.de/alternative-strategien-der-personalwirtschaft-kooperation-trotz-konkurrenz-20160114.html</link>
		
		<dc:creator><![CDATA[Andrea Kotis]]></dc:creator>
		<pubDate>Thu, 14 Jan 2016 16:20:57 +0000</pubDate>
				<category><![CDATA[Allgemein]]></category>
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					<description><![CDATA[<p>Minijobs, Leiharbeit oder auch befristete Verträge sind die üblichen Maßnahmen, mit denen Firmen kostengünstig und auf dem Rücken der Belegschaft auf Nachfrageschwankungen reagieren. Dass es auch anders geht, zeigt eine aktuelle Studie des Instituts Arbeit und Qualifikation (IAQ) der Universität Duisburg-Essen (UDE). Der Königsweg sind betriebliche Kooperationen, bei denen Personal unternehmensübergreifend eingesetzt wird.</p>
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]]></description>
										<content:encoded><![CDATA[<p style="text-align: justify;">Minijobs, Leiharbeit oder auch befristete Verträge sind die üblichen Maßnahmen, mit denen Firmen kostengünstig und auf dem Rücken der Belegschaft auf Nachfrageschwankungen reagieren. Dass es auch anders geht, zeigt eine aktuelle Studie des Instituts Arbeit und Qualifikation (IAQ) der Universität Duisburg-Essen (UDE). Der Königsweg sind betriebliche Kooperationen, bei denen Personal unternehmensübergreifend eingesetzt wird.</p>
<figure id="attachment_21698" aria-describedby="caption-attachment-21698" style="width: 620px" class="wp-caption aligncenter"><img fetchpriority="high" decoding="async" class="size-full wp-image-21698" src="https://www.karriere-aktuell.de/wp-content/uploads/2016/01/karriere-14-01-15Ann-Christin-Haselbach-1.jpg" alt="Foto: ARKM Archiv" width="620" height="452" srcset="https://www.karriere-aktuell.de/wp-content/uploads/2016/01/karriere-14-01-15Ann-Christin-Haselbach-1.jpg 620w, https://www.karriere-aktuell.de/wp-content/uploads/2016/01/karriere-14-01-15Ann-Christin-Haselbach-1-280x204.jpg 280w, https://www.karriere-aktuell.de/wp-content/uploads/2016/01/karriere-14-01-15Ann-Christin-Haselbach-1-500x365.jpg 500w" sizes="(max-width: 620px) 100vw, 620px" /><figcaption id="caption-attachment-21698" class="wp-caption-text">Foto: ARKM Archiv</figcaption></figure>
<p style="text-align: justify;">Im Auftrag des Bundesforschungsministeriums untersuchten Johannes Kirsch Prof. Dr. Markus Hertwig zentrale personalwirtschaftliche Instrumente und kamen zum Ergebnis, dass die „kooperative Personalwirtschaft“ das Beste für alle Beteiligten ist. Sie funktioniert so: Hat ein Unternehmen wenig Aufträge, verleiht es sein Personal an seine Kooperationspartner. Ist dagegen viel zu tun, bekommt die Firma qualifizierte Mitarbeiter vom Partnerunternehmen überlassen.</p>
<p style="text-align: justify;">Vorteil: Die betroffenen Beschäftigten profitieren von sichereren Arbeitsplätzen und müssen weder Kurzarbeit noch Einkommenseinbußen erdulden. Langfristig können die beteiligten Unternehmen mit diesen Instrumenten qualifiziertes Personal rekrutieren, binden und damit dem Fachkräftemangel vorbeugen.</p>
<p style="text-align: justify;">Die Studie analysiert die Entstehungsvoraussetzungen, Funktionsweisen und Probleme der Modelle. Ebenso enthält sie „Hinweise für die Praxis“, denn „diese Kooperation umzusetzen, ist oft ein großes Stück Arbeit“, wissen die Autoren. Denn Konkurrenz spielt auch in der Personalwirtschaft eine große Rolle: Selbst wenn Betriebe auf Produktmärkten nicht im Wettbewerb stehen, können sie auf dem Arbeitsmarkt einen erbitterten Kampf um Personal austragen. „Vertrauen, das meist über Jahre aufgebaut werden muss, ist hier das ‚Schmiermittel‘, mit dem Unternehmen die Unsicherheit gegenüber Nutzen und Risiken kooperativer Personalwirtschaft überwinden.“</p>
<p style="text-align: justify;">Weitere Informationen: http://www.iaq.uni-due.de/aktuell/veroeff/2015/kirsch01.php/ Johannes Kirsch, Institut Arbeit und Qualifikation, Tel. 0203/379-1349, johannes.kirsch@uni-due.de</p>
<p style="text-align: justify;"><em>Quelle: Universität Duisburg-Essen</em></p>
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		<title>Neue Erkenntnisse bei Krankheiten wie Alzheimer &#8211; Ein Enzym räumt auf</title>
		<link>https://www.karriere-aktuell.de/neue-erkenntnisse-bei-krankheiten-wie-alzheimer-ein-enzym-raeumt-auf-20151007.html</link>
		
		<dc:creator><![CDATA[Andrea Kotis]]></dc:creator>
		<pubDate>Wed, 07 Oct 2015 08:01:42 +0000</pubDate>
				<category><![CDATA[Allgemein]]></category>
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		<category><![CDATA[Universität Duisburg-Essen]]></category>
		<category><![CDATA[Wien]]></category>
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					<description><![CDATA[<p>Viele degenerative Erkrankungen wie Alzheimer oder Parkinson gehen auf falsch gefaltete Proteine zurück. Sie formen Ablagerungen, die der Körper nicht mehr auflösen kann. Mikrobiologen der Universität Duisburg-Essen (UDE) haben jetzt nachgewiesen, dass genau dies ein bestimmtes Enzym vermag: die HTRA1 Protease. </p>
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]]></description>
										<content:encoded><![CDATA[<p style="text-align: justify;">Viele degenerative Erkrankungen wie Alzheimer oder Parkinson gehen auf falsch gefaltete Proteine zurück. Sie formen Ablagerungen, die der Körper nicht mehr auflösen kann. Mikrobiologen der Universität Duisburg-Essen (UDE) haben jetzt nachgewiesen, dass genau dies ein bestimmtes Enzym vermag: die HTRA1 Protease. Sie schafft es, eine besonders hartnäckige Form von verklumpten Proteinen, die amyloiden Fibrillen, effizient abzubauen. Ihre Erkenntnisse haben die Forscher in der aktuellen Online-Ausgabe von Nature Chemical Biology* veröffentlicht.</p>
<p style="text-align: justify;">Amyloide Fibrillen sind krankhafte Ablagerungen, die inner- und außerhalb von Zellen vorkommen. Sie können zu Entzündungsreaktionen führen oder verursachen den Zelltod; die betroffenen Organe und Gewebe degenerieren schleichend. „Weil amyloide Fibrillen eine sehr kompakte Struktur haben, ist man bislang davon ausgegangen, dass ihr Abbau sehr schwierig bis unmöglich ist. Das konnten wir widerlegen“, erklärt Prof. Dr. Michael Ehrmann vom Zentrum für Medizinische Biotechnologie der UDE. Mit seinem Team forscht er daran, molekulare Vorgänge im Körper zu verstehen.</p>
<p style="text-align: justify;">Erstaunlich ist, wie das Enzym seine Aufgabe angeht. „Die HTRA1 Protease erkennt, ob Proteine normale Strukturen ausgebildet haben oder unnormale, die verklumpen können. Ganz gezielt löst sie die schädlichen Strukturen auf und baut sie ab, während die gesunden unangetastet bleiben. Das Enzym betreibt sozusagen eine Qualitätskontrolle und schützt den Körper so vor Problemen“, sagt Ehrmann.</p>
<p style="text-align: justify;">Diese Funktion der HTRA1 Protease war so noch nicht bekannt. Neu ist auch, dass sie keinesfalls in einer Zelle gefangen ist, sondern sich zwischen Zellen bewegen und in andere eindringen kann, um dort zu helfen. „Auch wenn viele Zusammenhänge noch rätselhaft sind: Die Natur scheint dem Menschen molekulare Mechanismen mitgegeben zu haben, damit sich Proteinfaltungskrankheiten nur verzögert ausbilden. Wenn wir diese Vorgänge genau verstehen“, so Ehrmann, „können wir auch bessere Strategien für die Behandlung von Patienten entwickeln.“</p>
<p style="text-align: justify;">An den Forschungen waren auch das Max-Planck-Institut für molekulare Physiologie, Dortmund, das Forschungsinstitut für Molekulare Pathologie, Wien, und die Cardiff University, Wales, beteiligt.</p>
<p style="text-align: justify;">* Determinants of amyloid fibril degradation by the PDZ protease HTRA1</p>
<p style="text-align: justify;">DOI: 10.1038/nchembio.1931</p>
<p style="text-align: justify;"><em>Quelle: Universität Duisburg-Essen</em></p>
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